《生物化学》第一册生化术语解释要点
1.核苷:由戊糖和碱基通过糖苷键缩合而成的化合物。
2.核苷酸:一种化合物，其中核苷分子中戊糖的羟基通过磷酸酯键与磷酸分子相连。
3.核酸:由许多单核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的聚合物。
4.核酸变性:在一些理化因素的作用下，核酸分子中的氢键被破坏，双螺旋结构松散分离，理化性质发生改变，失去原有的生物活性。
5.DNA的复性或退火:在适当的条件下，变性DNA的两条互补链可以再次配对，恢复天然的双螺旋构象，称为复性。热变性的DNA可以在缓慢冷却后复性，这个过程称为退火。
6.DNA的一级结构:构成DNA的脱氧多核苷酸链中单个核苷酸的类型、数量、排列顺序和连接方式称为DNA的一级结构。也可以认为是脱氧多核苷酸链中碱基的排列顺序。
7.解链温度，解链温度或TM:从解链开始到完全解链，DNA的变性是在一个相当窄的温度范围内完成的。在这个范围内，紫外吸收达到最大值的50%时的温度称为DNA的熔解温度。因为这种现象类似于晶体的熔化过程，所以也叫熔化温度。
8.核酸杂交:不同来源的DNA单链可以与DNA或RNA链有互补的碱基序列，通过变性和复性可以形成局部双链，即所谓的杂交双链。这个过程被称为核酸杂交。
9.碱基对:核酸分子中的腺嘌呤和胸腺嘧啶、鸟嘌呤和胞嘧啶总是通过氢键相连，形成固定的碱基配对关系，所以碱基对也叫碱基互补。
10.显色效应是指与天然DNA相比，变性DNA由于其双螺旋被破坏，碱基被充分暴露，因此紫外吸收增加。这种现象被称为着色效应。
减色效应是指如果变性的DNA复性形成双螺旋结构，其紫外吸收会降低。这种现象被称为减色效应。
11.分子杂交:两个来源不同但碱基互补的单链DNA分子，或DNA单链分子和RNA分子，在去除变性条件后，可退火复性形成双链DNA分子或DNA/RNA异质双链分子。这个过程被称为分子杂交。
12、回文结构:双链DNA中含有的两个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列，也称为回文结构。
第二，蛋白质
1.氨基酸的等电点(pI):在一定pH的溶液中，氨基酸解离成趋势和程度相同的阳离子和阴离子，成为兼性离子，电中性。此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点(pI)。
2.蛋白质的一级结构:在蛋白质分子中，从N端到C端的氨基酸残基序列称为蛋白质的一级结构。
3.蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某个肽链的局部空间结构，即肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
4.分子疾病:由于基因或DNA分子的缺陷，导致细胞内RNA和蛋白质合成异常，人体结构和功能发生相应变化的疾病。
5.蛋白质的三级结构是指整个肽链中所有氨基酸残基的相对空间位置，即整个肽链中所有原子在三维空间中的排列位置。
6.结构域:分子量大的蛋白质的三级结构常可分为1和若干个球状或纤维状区域。
折叠得紧紧的，每条线都有自己的功能，叫做域。
7.蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排列以及亚基接触部分的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。
8.蛋白质的等电点:在一定pH的溶液中，蛋白质解离成趋势和程度相同的阳离子和阴离子，成为兼性离子，电中性。此时，溶液的pH值称为蛋白质的等电点(pI)。
9.蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变为无序的空间结构，导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。
10.盐的溶解:加入少量盐时，容易解离成带电离子，有利于稳定蛋白质携带的电荷，从而增加蛋白质的溶解度。
11.盐析:在蛋白质溶液中加入盐(中性)，使蛋白质表面电荷被中和，水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定因子被去除而沉淀。
12.透析:利用半透膜原理将大分子蛋白质与小分子化合物分离的方法称为透析。
13.超滤法:施加正压或离心力，使蛋白质溶液透过具有一定截留分子量的超滤膜，从而浓缩蛋白质溶液，称为超滤法。
14.电泳:蛋白质是溶液中高于或低于其pI的带电粒子。由于不同蛋白质的带电性质、数量、分子量和形状不同，在电场作用下分离各种蛋白质的技术称为电泳。
15.等电聚焦电泳:用具有连续稳定的线性pH梯度的聚丙烯酰胺凝胶进行电泳，使其在电场中根据蛋白质的不同pI进行分离。这种电泳叫做等电聚焦电泳。
16.超二级结构:蛋白质二级结构和三级结构之间的一种过渡结构层次，由肽链折叠过程中二级结构的某些构象单元相互作用组合而成。
第三，酶
1.同工酶:是指催化同一化学反应，但分子结构、理化性质甚至免疫学性质不同的一组酶。
2.酶:活细胞产生的大分子，大部分是蛋白质，也有一部分是核酸或脱氧核酸。
3.单体酶:只有三级结构的酶，即只有一条肽链形成的酶，称为单体酶。
4.寡糖:由多个(至少两个)相同或不同的亚基通过非* *价键连接而成的酶称为寡糖。
5.多功能酶(串联酶):由具有多种催化功能的多肽链形成的酶称为多功能酶。
6.结合酶:由蛋白质和非蛋白质部分组成的酶。
7.简单酶:仅由氨基酸组成的酶，没有非蛋白质部分。
8.酶的活性中心:与酶的活性密切相关的一些化学基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上却相互接近，形成一个具有特定空间结构的区域，能与底物特异性结合，将底物转化为产物。这个区域被称为酶的活性中心或活性位点。
9.诱导契合假说:酶在与底物紧密结合之前，必须先与底物紧密结合，相互诱导、变形、适应，然后再相互结合。这个过程被称为酶-底物结合的诱导适合假说。
10.酶促反应动力学:酶促反应动力学是研究酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂和活化剂等理化因素对酶促反应速度的影响及其变化规律。
11.不可逆抑制:是指抑制剂通常与化合价为* *的酶活性中心上的必需基团结合。
结合使酶失去活性，透析、超滤等方法不能解除的抑制称为不可逆抑制。
12.可逆抑制:指抑制剂通过非* *价键与酶和/或酶-底物复合物发生可逆结合，使酶的活性降低或消失。抑制剂可以通过透析、超滤和其他方法除去。这种抑制称为可逆抑制。
13.竞争性抑制:有些抑制剂类似于酶的底物，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻止酶与底物结合形成中间产物。这种抑制被称为竞争性抑制。
14.非竞争性抑制:某些抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合不影响与抑制剂的结合，但酶-底物-抑制剂复合体不能进一步释放产物。这种抑制称为非竞争性抑制。
15.反竞争性抑制:抑制剂只能与酶-底物复合物结合，减少中间产物的量，从而起到抑制作用。这种抑制被称为反竞争抑制。
16.酶的活性单位:是酶活性的一种度量，反映在规定的条件下，单位时间内酶反应生成一定量的产物或消耗一定量的底物所需的酶量。
17.酶的国际单位:在一定条件下，每分钟催化1。将模制底物转化成产物所需酶的量是一个国际单位(IU)。
酶原18:有些酶在细胞内合成或分泌时是无活性的。这些无活性酶的前身叫做酶原。
19.酶原的活化:酶原转化为活性酶的过程称为酶原的活化，酶原的活化实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
20.变构酶:一种酶，其催化活性因变构效应物和酶分子活性中心外的位点的可逆结合而改变。
21.酶的专一性:一种酶只作用于一种或一类化合物或某些化学键，催化某些化学反应，生成某些产物。酶的这种选择性称为专一性或酶的专一性。
22.前手性分子:如果一个对称分子被一个基团取代后失去对称性，成为不对称分子，那么原来的对称分子就叫做“前手性分子”。
被改变的碳原子被称为“前手性碳原子”。
23.酶的比活性:每毫克酶蛋白的酶活性单位数。
24.变构效应(变构效应):一种与蛋白质活性无直接关系的物质与蛋白质活性位点以外的其他位点(变构位点)结合，引起蛋白质分子构象变化，从而导致蛋白质活性变化的现象。25.辅酶:作为酶的辅因子，有机分子本身不催化，但一般在酶促反应中具有转移电子、原子或某些官能团(如参与氧化还原或携带酰基的基团)的作用。在大多数情况下，辅酶可以通过透析去除。
26.辅基:酶的辅酶中与价* *紧密结合的小分子有机物，与酶或蛋白质结合非常紧密，不能通过透析除去。
27.km值:km等于酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，是酶的特征常数之一。